聖塔非研究所

摘要 分子伴侶,也稱為熱休克蛋白,可以重新折疊錯誤折疊的蛋白質,並幫助其他蛋白質達到其天然構象

2022-09-02 · 已發表論文 · 更新 2026/03/19 上午03:09

摘要 分子伴侶,也稱為熱休克蛋白,可以重新折疊錯誤折疊的蛋白質,並幫助其他蛋白質達到其天然構象。由於這些能力,一些伴侶,例如 Hsp90 蛋白或伴侶蛋白 GroEL,可以緩衝改變蛋白質結構和功能的突變的有害表型效應。 Hsp70 伴侶使用與 Hsp90 和 GroEL 不同的伴侶機制,目前尚不清楚它們是否也可以緩衝突變。在這裡,我們證明他們可以。為此,我們在大腸桿菌中進行了突變…

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  • 類型:已發表論文
  • 日期:2022-09-02

摘要

分子伴侶,也稱為熱休克蛋白,可以重新折疊錯誤折疊的蛋白質,並幫助其他蛋白質達到其天然構象。由於這些能力,一些伴侶,例如 Hsp90 蛋白或伴侶蛋白 GroEL,可以緩衝改變蛋白質結構和功能的突變的有害表型效應。 Hsp70 伴侶使用與 Hsp90 和 GroEL 不同的伴侶機制,目前尚不清楚它們是否也可以緩衝突變。在這裡,我們證明他們可以。為此,我們在大腸桿菌中進行了突變累積實驗,隨後進行了全基因組重測序。 Hsp70 伴侶 DnaK 的過度表現有助於細胞應對突變負荷,並完全避免我們在沒有伴侶過量產生的譜系進化中觀察到的滅絕。此外,我們的序列數據表明,DnaK 過度表達增加了突變穩健性,即其客戶對非同義核苷酸取代的耐受性。我們也表明,這種升高的突變緩衝轉化為中長期進化時間尺度上進化速率的差異。具體來說,我們使用大腸桿菌、腸道沙門氏菌和 83 種其他 γ-變形菌的基因組研究了 DnaK 客戶端的演化速率。我們發現與 DnaK 強交互的客戶端比弱交互的客戶端進化得更快。我們的結果表明,所有三種主要的伴侶蛋白類別都可以緩衝突變並影響蛋白質進化。它們說明了像伴侶這樣的單一蛋白質如何對蛋白質組的進化產生不成比例的影響。