聖塔非研究所

摘要 酵母中的一百多種蛋白質可逆地聚集和相分離,以響應各種壓力源,例如營養耗盡和熱休克

2022-09-02 · 已發表論文 · 更新 2026/03/18 下午06:22

摘要 酵母中的一百多種蛋白質可逆地聚集和相分離,以響應各種壓力源,例如營養耗盡和熱休克。我們對這種能力背後的蛋白質序列和結構特徵知之甚少,這種能力還沒有在蛋白質組層面上被表徵。為了識別易於聚集的蛋白質區域的獨特特徵,我們將機器學習演算法應用於酵母蛋白質的基因組規模有限蛋白水解質譜 (LiP MS) 數據。 LiP MS 數據顯示,96 種蛋白質在熱激後表現出顯著的結構變化。我們…

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  • 類型:已發表論文
  • 日期:2022-09-02

摘要

酵母中的一百多種蛋白質可逆地聚集和相分離,以響應各種壓力源,例如營養耗盡和熱休克。我們對這種能力背後的蛋白質序列和結構特徵知之甚少,這種能力還沒有在蛋白質組層面上被表徵。為了識別易於聚集的蛋白質區域的獨特特徵,我們將機器學習演算法應用於酵母蛋白質的基因組規模有限蛋白水解質譜 (LiP-MS) 數據。 LiP-MS 數據顯示,96 種蛋白質在熱激後表現出顯著的結構變化。我們發現,在這些蛋白質中,相分離的傾向不能僅由無序區域驅動,因為它們的聚集傾向區域(APR)沒有顯著無序。相反,這些蛋白質的相分離需要無序和結構化區域的貢獻。 APR 的脂肪族殘基顯著富集,而帶正電荷的胺基酸則較少。具有較長 APR 的聚集蛋白表現出更大的聚集傾向,這種關係可以透過平衡統計熱力學來解釋。總而言之,我們的觀察表明,蛋白質組範圍內的可逆蛋白質聚集是由序列編碼特性介導的。我們認為聚集蛋白類似於超分子兩親物,其中 APR 是疏水部分,非 APR 是親水性部分。 (c) 2021 年作者。由 Elsevier Ltd 出版。這是一篇遵循 CC BY-NC-ND 授權 ( 的開放取用文章。